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驱动蛋白的形状就像一个颠倒的“Y”
字母，因此它就像有了两条腿，可以“沿着微管行走”
，并且在头顶上顶着一个大气球（附着的液泡），宛如一名走钢丝的杂技演员。
细胞质形式的动力蛋白（可以驱动鞭毛微管彼此通过）也以非常相似的方式工作着。
驱动蛋白分子和动力蛋白分子的能量均由ATP提供。
蛋白分子在行走时，“每一步”
是16纳米，每微米行程须走62步，因此几微米（横跨半个细胞）的路程约在几分钟内便可完成。
通过在电子显微镜下对分子细节进行分辨，驱动蛋白和微管之间的分子相互作用最终得以确定。
这一研究结果得益于细胞瞬时冷冻技术的发展，它可以使细胞内分子结构固定至与活细胞完全一致的状态。
在网络上可以找到相关的分子动画，它们很好地展示了运动蛋白与微管间的相互作用关系。
中间丝
动物对运动**方式的需求推动了不同机械强度的产生。
不管是贝壳、昆虫与甲壳动物的外骨骼，还是鱼类、两栖动物、爬行动物、鸟类以及哺乳动物的内骨骼，总之生命体需要组建一个骨架。
在任何情况下，骨骼物质都是由细胞所分泌的蛋白质构成的。
而在某些情况下，这些物质还会发生矿化以增加硬度。
这种物质便是细胞外基质。
在单个的动物细胞内，其机械强度由一组被称为中间丝的蛋白提供。
中间丝宛如一条高强度却柔韧的电缆，贯穿整个细胞中。
位于组织中的细胞则通过一种被称为桥粒（desmosome）的强化膜连接结构与其邻近细胞相连接。
桥粒可被中间丝锚定，在整个组织中提供一个张力网络。
微丝
细胞中最细的丝状蛋白叫作微丝，其直径约为6纳米，仅为中间丝直径的一半，由肌动蛋白构成。
肌动蛋白是一种球状蛋白，即球型肌动蛋白。
然而，当其组装成细丝时，肌动蛋白将以另一种形式——纤维型肌动蛋白存在。
纤维型肌动蛋白可被大量的肌动蛋白结合蛋白集结成束状或网状。
在非肌肉细胞中，它们可以形成至少15种不同的结构模式。
对肌动蛋白的研究可以追溯到60多年前，阿尔伯特·赞特-乔尔吉（AlbertSzent-Gyi）于20世纪40年代证实了横纹肌中存在肌动蛋白与肌球蛋白。
安德鲁·赫胥黎（AndrewHuxley）与休·赫胥黎（HughHuxley）于20世纪50年代进一步证实当肌肉收缩时，肌动蛋白丝可以在肌球蛋白丝上发生滑动，这一相互作用可使肌肉缩短，并产生力。
ATP转化为ADP所释放的能量可以为这种分子间的相互作用提供必需的能量。
肌肉具有高度组织化的几何分子结构，每一个肌球蛋白分子都被一个由六个肌动蛋白分子组成的“圆柱体”
所包围，这使得分子间可以发生相互滑动。
由于当时人们只在肌肉细胞中发现了这种排列方式，因此多年来人们一直认为，非肌肉细胞中可能不存在肌动蛋白与肌球蛋白通过相互作用产生收缩力的现象。
然而，1973年汤姆·波拉德（TomPollard）发现非肌肉细胞中存在多种肌球蛋白。
现在我们知道，哺乳动物体内其实存在着超过40种不同的肌球蛋白，并且肌球蛋白（与纤维型肌动蛋白一起）为细胞分裂、细胞运动以及细胞对外来物质摄取（胞吞）等过程提供了动力。
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